Als Wolle werden in erster Linie die Haarfasern des Schafs bezeichnet. Die Bezeichnung Schurwolle soll ausdrücken, dass die Wolle beim lebenden Schaf geschoren wurde. Wolle ist das älteste Fasermaterial.

Die Polypeptide der Wollfaser bilden aufgrund großer Aminosäure-Reste (Seitenketten, in der Abbildung links farbig hervorgehoben) eine α-Helix. Das heißt, das Molekül windet sich, wie ein Korkenzieher, schraubenförmig um seine Achse. Die α-Helix ist rechtsgängig. Die Wendel wird vorwiegend durch die relativ schwachen "Wasserstoffbrücken" , die aber in großer Zahl vorhanden sind, zusammengehalten. Da diese Anziehungskräfte innerhalb eines Moleküls wirken, spricht man in diesem Fall auch von einer intramolekularen Wechselwirkung.

Die "Wasserstoffbrücken" sind vor allem für die Biegsamkeit von Haaren bzw. Wollfasern verantwortlich. Die polare Carbonyl-Gruppe und die polare Amino-Gruppe sind in der Lage Wassermoleküle zu binden, da Wasser selbst ein Dipol ist. Polypeptid-Ketten sind also hygroskopisch. Ein Wollpullover mit einem Gewicht von 1kg kann bis zu 0,3 Liter Luftfeuchtigkeit und Schweiß aufnehmen, ohne dass er sich feucht oder klamm anfühlt. Auch verliert er dabei nicht seine wärmende Wirkung. Die wärmeisolierende Eigenschaft und das Wasseraufnahmevermögen von Wolle ist insbesondere auf die Hohlräume im Faserinneren zurückzuführen.

Wenn sich Wassermoleküle um diese funktionellen Gruppen lagern, sind die intramolekularen Wechselwirkungen nicht mehr wirksam, so dass sich feuchte Wolle, im Gegensatz zu anderen Fasern, bis auf die doppelte Länge dehnen lässt.

Beim Dehnen von feuchter Wolle geht die Helixstruktur unter Aufbrechen der intramolekularen "Wasserstoff-Brücken" in die Faltblatt-Struktur über. Dabei werden intermolekulare "Wasserstoff-Brücken" zwischen benachbarten Polypeptid-Ketten gebildet:

Bei der Faltblatt-Struktur liegen sich gleichsinnig geladene Aminosäure-Reste gegenüber: die Faltblattstruktur der Wolle ist nicht stabil. Nach der Dehnung geht die Wolle wieder von selbst in die energieärmere Helix-Struktur über.

Je nachdem, wie die Aminosäure-Reste beschaffen sind, können bei der Helix zusätzliche Bindungen wie Ionenbindungen ("Salzbrücken") oder kovalente Bindungen ("Schwefelbrücken") für die Stabilität der Helix sorgen. Auch große, unpolare Aminosäure-Reste, mit ihren van-der-Waals-Kräften spielen hierbei eine Rolle.

Die folgende Abbildung ist stark vereinfacht und soll eine Polypeptidkette der Wolle mit verschiedenen Aminosäure-Resten darstellen:

Je nach Lage und Abstand der Seitenketten wirken die Bindungen und Anziehungskräfte nicht nur innerhalb der Helix (intramolekular), sondern auch zwischen benachbarter Helices. Da solche Bindungen oder Anziehungskräfte zwischen verschiedenen Molekülen wirken, spricht man in diesem Fall auch von einer intermolekularen Wechselwirkung . Vor allem die Disulfidbindungen verknüpfen benachbarte Polypeptide.

Da Wolle einen hohen Anteil an der Aminosäure Cystein besitzt, können viele "Schwefelbrücken" ("Cystinbrücken", Disulfidbindung) gebildet werden, welche maßgeblich für die Elastizität und Reißfestigkeit der Wollfaser verantwortlich sind. Bedenke: Bei diesen Schwefelbrücken handelt es sich um kovalente Bindungen.

Modell einer Wollfaser

Die Wollfaser besitzt eine Schuppendecke (Cuticula), die an den Stamm einer Palme erinnert und die für flüssiges Wasser undurchlässig ist. Wasserdampf (einzelne Wassermoleküle) gelangt hindurch, die Faser kann also Luftfeuchtigkeit absorbieren (aufnehmen).

Die Schuppendecke besteht aus Fett oder fettähnlichen Substanzen, die einen sehr hohen Vernetzungsgrad besitzen. Dies erklärt auch die mechanische Zähigkeit und die hohe Beständigkeit gegenüber chemischen Stoffen.

Beim Dehnen einer Wollfaser gleiten die Schuppen auseinander. Zieht sich die Faser wieder zusammen, so schieben sich die Schuppen ineinander.